Bioquímica

Métodos de Ensino

A metodologia utilizada está adaptada aos condicionalismos e infra estruturas existentes. O ensino é distribuído por aulas teóricas (T), práticas (P), teórico-práticas (TP).

As T visam os mecanismos biológicos, estimulam a compreensão e integração dos conhecimentos. A participação dos alunos é estimulada através de questões que permitem a interligação das matérias.

As P dão uma visão de experiências laboratoriais, permitem um reforço do ensino teórico e promovem o trabalho e a discussão em grupo.

As aulas TP têm como objetivo desenvolver a aprendizagem pelo método de análise de problemas.

Resultados de Aprendizagem

Esta unidade curricular visa proporcionar conhecimentos fundamentais sobre estrutura, função e interação entre moléculas de interesse biológico começando com a água e a sua importância para a vida. Seguem-se as pequenas moléculas onde se dão relevo aos conceitos de reatividade e ao papel dos grupos funcionais. No primeiro módulo de macromoléculas aprofundam-se os conhecimentos sobre estrutura e função de proteínas e introduzem-se as principais técnicas de estudo destas moléculas. Neste módulo abordam-se ainda os conceitos de ligação reversível, alosterismo e cooperatividade através do estudo de exemplos clássicos (interação de hemoglobina e mioglobina com o oxigénio, miosina- actina, antigénio anti-corpo). Segue-se o módulo de enzimas onde se aborda e discute a proveniência de energia para o processo de catálise, o significado das constantes cinéticas, a inibição e regulação enzimática. Os dois módulos finais são dedicados à estrutura e função dos hidratos de carbono e dos lípidos mais abundantes nos seres vivos.

Estágio(s)

Não

Programa

1.    Biomoléculas: Aspectos gerais de composição e estrutura. Versatilidade do átomo de carbono. Estereoespecificidade das moléculas biológicas.
2.    Águas e Tampões: Estrutura e interacção da água com solutos carregados. Ligações de hidrogénio. Conceito de interacção hidrofóbica. Conceito de tampão. Equação de Henderson Hasselbach.
3.    Proteínas. Características estruturais dos 20 aminoácidos mais comuns nas proteínas. Aspectos estruturais das proteínas. Hélice x, conformação b, folha b. Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
3.1. Purificação e sequenciação de proteínas. Propriedades das proteínas exploradas no desenho dos métodos de purificação.
3.2    Ligação reversível: um conceito central em bioquímica. Constantes de associação e de dissociação-significado e determinação experimental. Estrutura da mioglobina e da hemoglobina. Transporte de H+ e de CO2. Efeito de Bohr. Conceito de alosterismo e de cooperatividade. Interacção ligando proteína nos motores moleculares e no sistema imunológico.
3.3. Enzimas. Como funcionam as enzimas. Diagrama coordenada reaccional versus variação de energia livre. Contribuição da energia de ligação para a catálise enzimática. Catálise ácido-base, catálise covalente e catálise assistida por metais. Constantes de equilíbrio e constantes de velocidade. Equação Michaelis-Menten. Teoria de steady-state Briggs e Haldane. Significado das constantes Km, Vmax e Kcat/Km. Inibição enzimática. Mecanismos de regulação da actividade enzimática.
4.    Hidratos de carbono. Aspectos estruturais e funcionais. Monossacarídeos mais comuns na natureza. Ligação O-glicosidíca e N-glicosidíca. Homopolissacarídeos de reserva e estruturais. Heteropolissacarídeos- peptidoglicanos e glicosaminoglicanos.
Glico-conjugados-proteoglicanos, glicoproteínas e glicolípidos.
5.    Lípidos: Estrutura e função dos lípidos mais representativos. Lípidos de armazenamento, lípidos estruturais, lípidos com funções diversas.

Docente(s) responsável(eis)

Euclides Manuel Vieira Pires

Métodos de Avaliação

Contínua
Resolução de problemas: 20.0%
Mini Testes: 30.0%
Exame: 50.0%

Bibliografia

STRYER, L.; BERG, J. Mark; TYMOCZKO, John (2006). Biochemistry. 6 ª ed.

NELSON, DL; COX, MM (2005). Lehninger Principles of Biochemistry. 4 ª ed.